第一单元蛋白质化学及其功能
一、蛋白质的化学组成
1蛋白质的生物学功能
生物催化、储存与运输、调节、运动、防御、营养、结构成分、膜的组成成分、参与遗传活动。
2蛋白质的基本结构单位——氨基酸
（1）氨基酸的种类
蛋白质水解之后可以得到20种氨基酸，除甘氨酸外，均为L-氨基酸，含不对称的碳原子。它们之间的差别在于有不同的侧链基团（R）。
（2）必需氨基酸
在动物体内不能合成或合成速度不能满足需要的氨基酸，有赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸和苏氨酸。
二、蛋白质的结构
1肽和肽键
氨基酸的链接方式主要是肽键，也可二硫键。含20个氨基酸以上的称多肽，含50个氨基酸以上的一般称蛋白质。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。
2蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的组成和排列顺序。一级结构是蛋白质的结构基础，也是各蛋白质的区别。
3蛋白质的高级结构
蛋白质具有复杂的空间结构，又称构象。一级结构是空间结构的基础。
（1）非共价键相互作用
氢键、离子键、范德瓦尔力、疏水作用。
（2）蛋白质的二级结构
多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠，形成的构象，维系二级结构的力是氢键。不包括R侧链的构象。主要形式有α-螺旋、β-折叠、β-转角。
（3）蛋白质的三级结构
指多肽链中所有原子和基团在三维空间的排布。有生物活性。氨基酸疏水的基团在分子的内部。稳定三级结构有疏水力、氢键、离子键、二硫键等。
（4）蛋白质的四级结构
多个具有三级结构的多肽链（称亚基）的聚合。稳定四级结构主要是疏水力，还有离子键、氢键、范德华力等。
三、蛋白质结构与功能的关系
1蛋白质的变性
蛋白质空间结构发生改变，导致生物活性丧失及理化性质的改变。变性一般并不引起肽键的断裂，变性有时是可逆的。
2蛋白质的变构
某个亚基构象改变，继而引起其他亚基构象的改变，影响蛋白的生物活性的变化。
血红蛋白的一个亚基与氧结合后，引起该亚基构象改变，进而引起另三个亚基的构象改变，与氧的结合能力增加。
四、蛋白质的理化性质
1两性解离与等电点
氨基酸是两性电解质。氨基酸在溶液中所带正、负电荷数相等（即净电荷为零）时，溶液的pH为该氨基酸的等电点。等电点时，蛋白质溶解度最小。在酸性溶液中，蛋白质带负电荷，在电场中向正极移动；在碱性溶液中，蛋白质带正电荷，在电场中向负极移动。
利用等电点通过电泳可将蛋白质进行分离纯化。
2胶体性质
形成稳定的亲水胶体溶液，原因：①分子表面的水膜；②带同种电荷，相互排斥。
盐溶蛋白质水溶液中，加入少量盐，增加蛋白质溶解度。
盐析高浓度盐溶液破坏水膜，使蛋白质分子相互结合发生沉淀。
蛋白质不能通过半透膜，可用透析法将将蛋白质溶液脱盐。
3蛋白质的沉淀
盐析、有机溶剂沉淀、等电点沉淀、重金属沉淀、生物碱沉淀
4呈色反应
肽键与双缩脲试剂反应生成紫红色物质，游离α-氨基与茚三酮反应生成蓝紫色物质。
蛋白质与酚试剂反应生成蓝色物质（福林—酚法，蛋白质定量的经典方法），蛋白质与考马斯亮蓝G250生成蓝色物质。氨基酸的α-氨基与2，4-二硝基氟苯反应生成黄色化合物，用于蛋白质末端氨基酸分析。
5紫外吸收特性
芳香族氨基酸在280nm波长的紫外线范围内有特异的吸收光谱。测定蛋白质浓度。
第二单元生物膜与物质运输
一、生物膜的化学组成
生物膜是构成细胞所有膜的总称，包括围在细胞质外围的质膜和细胞器的内膜系统。
1膜脂膜脂质分子的双亲性是形成脂质双层结构的分子基础。膜的基本结构是脂质双层。
2膜蛋白是膜的生物学功能的主要体现者。
二、生物膜的特点
1膜的运动性分子摆动、旋转、侧向扩散和跨膜翻转。
2膜脂的流动性与相变
相变温度是膜脂物理状态互相转变的临界温度。高于相变温度时，膜呈流动的液态，低于相变温度时，膜呈凝固的胶态。
脂肪酸链的不饱和程度越高，相变温度越低。胆固醇对相变温度有调节作用。
三、物质的过膜转运
1简单扩散
物质从高浓度到低浓度的单纯的扩散作用，不需借助载体，不消耗能量。如H2O、O2、CO2、尿素、乙醇。
2易化扩散
物质从高浓度到低浓度（顺浓度梯度），需借助载体蛋白的物质运输。
3主动转运
物质逆浓度梯度的穿膜运输，需消耗代谢能，并需转运载体。如小肠黏膜吸收葡萄糖。
4胞吐
有些物质在细胞内被囊泡裹入形成分泌泡，逐渐移至细胞表面，最后与质膜接触、融合并向外排除，如胰岛素的分泌。
5胞吞
细胞从外界摄入的大分子或颗粒，逐渐被质膜的一小部分包围而内陷，随后从质膜上脱落下来，形成含有摄入物质的细胞内囊泡的过程。如血液中低密度脂蛋白进入组织细胞、血液中免疫球蛋白到初乳中。
第三单元酶
一、酶的特点
酶是由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质，又称为生物催化剂。具有极高的催化效率、高度专一性或特异性、酶的活性具有可调节性、酶还具有不稳定性。对同一种酶来说，酶的比活力越高表示酶的纯度越高。
二、酶的化学组成
1单纯酶与结合酶
单纯酶基本组成仅是蛋白质的酶。如蛋白酶、淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等消化酶。
结合酶基本成分除蛋白质外，还含有对热稳定的非蛋白质的有机小分子以及金属离子。酶蛋白与辅因子单独存在没有活性，只有结合成完整分子才有活性。辅因子包括辅酶、辅基和金属离子。
2辅基辅酶
辅基辅酶都是耐热的有机小分子，但与酶蛋白结合的牢固程度不同，辅基结合疏松，辅酶结合紧密。
酶蛋白与特定的底物结合，决定反应的专一性。辅酶、辅基参与电子的传递、基团的转移等，决定了酶所催化反应的性质。
三、酶的结构与功能的关系
1酶分子的结构
单体酶只有三级结构，一条多肽链的酶。
寡聚酶含2~60个亚基。
多酶复合体由多个功能上相关的酶彼此嵌合而形成的复合体。
2酶的活性部位
与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。这些必需基团在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并催化底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心或活性部位。活性部位内的必需基团分为结合基团和催化基团。结合基团与底物结合，决定专一性。催化基团影响化学键稳定性，决定催化能力。
有些酶在细胞内最初合成或分泌时没有催化活性的前体，称为酶原，如胃蛋白酶原、胰蛋白酶原、凝血酶原等。
四、酶促反应的影响因素
1底物浓度
Km称为米氏常数，是反应速度为最大反应速度一半时所对应的底物浓度。可表示酶与底物的亲合力，Km越大，说明亲和力越小。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。
2酶浓度反应速度与酶的浓度成正比。
3温度随着温度升高，反应的速度加快。但温度超过一定数值时，酶会因热变性，导致催化活性下降。
4酸碱性使酶促反应速度达到最大时溶液的pH为最适pH。
5激活剂Mg2+是多种酶的激活剂，Cl-是唾液淀粉酶的激活剂；。
6抑制剂
（1）不可逆抑制抑制剂以共价键的形式与酶分子的必需基团相结合，从而抑制酶活性，用透析、超滤等物理方法不能除去抑制剂使酶活性恢复。
（2）可逆抑制竞争性可逆抑制是抑制剂具有与底物相似的结构，与酶形成可逆的复合物，减少的酶与底物结合的机会。可通过增加底物浓度来解除。
五、酶活性的调节
1反馈调节终产物对途径开头和分支点上的关键酶活性的调节。
2同工酶催化相同的化学反应，但理化性质不同的酶。
3变构调节变构剂或底物浓度，一个比较小的变化就会导致酶活性显著的改变。
4共价修饰酶的活性在两种状态之间变化。如酶的磷酸化/脱磷酸互变。
5多酶复合体功能上相关的几个酶嵌合成的复合体，可以定向有序地催化某个阶段的代谢反应。
第四单元糖代谢
一、糖的生理功能
1糖的生理功能
主要的能源和碳源每1mol葡萄糖在体内彻底氧化分解，可释放出2840kJ的能量。
2动物体内糖的来源
（1）消化吸收主要是饲料中的淀粉。
（2）糖的异生作用反刍动物饲料中的纤维素，发酵分解为低级脂肪酸，在糖异生的作用下转变为糖。丙酸是异生成葡萄糖的主要前体。
3动物体内糖的去路氧化供能、贮存、转变成其他物质。
4血糖主要是指血液中所含的葡萄糖。血糖浓度相对恒定。
二、葡萄糖的分解代谢
1糖酵解途径（糖的无氧氧化）
在无氧条件下分解为乳酸并释放能量的过程，在胞液中进行。有三个关键酶是己糖激酶（或葡萄糖激酶）、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。1分子葡萄糖在无氧条件下氧化分解，最终产生2分子ATP。如果从糖原开始，则可得到3分子ATP。
表皮、视网膜、神经、睾丸、肾髓质、血细胞等也从无氧获得能量。
2有氧氧化途径
葡萄糖彻底氧化生成CO2和H2O。有氧氧化是动物获得能量的主要方式。第2阶段丙酮酸进入线粒体。
1分子的葡萄糖完全氧化，最终产生32（30）分子ATP。
三羧酸循环是糖、脂肪、氨基酸的最终代谢通路。乙酰辅酶A不仅是糖有氧分解的产物，也是脂肪酸和氨基酸代谢的产物。
3磷酸戊糖途径
在胞浆中进行。是葡萄糖被磷酸化为6-磷酸葡萄糖后，经过氧化脱氢为磷酸戊糖，再经系列变化，重新变为葡萄糖，生成H2O和CO2，并产生能量的过程。
生成的5-磷酸核糖是合成核苷酸的原料。
生成的NADPH＋H+的主要功能在于为脂肪酸、胆固醇及类固醇激素的生物合成提供氢。所以在脂类合成旺盛的脂肪组织、哺乳期乳腺、肾上腺皮质和睾丸等组织磷酸戊糖途径活跃。
三、葡萄糖的异生作用
1维持血糖恒定
2消除大量乳酸乳酸通过血液运至肝脏，在肝脏中通过糖异生作用转变为肝糖原或葡萄糖，而生成的葡萄糖又可进入血液供机体利用，这一过程称为乳酸循环。
第五单元生物氧化
一、生物能量学
1生物氧化
营养物质，如糖、脂肪和蛋白质在体内氧化分解为CO2和H2O，并释放能量的过程称为生物氧化。
生物氧化是在细胞内并且有水环境中进行；营养物质以脱氢、脱羧、水化、加成和化学键的断裂等方式分解，释放的能量，一部分贮存于ATP中；在真核生物细胞内，生物氧化都是在线粒体内进行，在不含线粒体的原核生物如细菌在细胞膜上进行。
2高能磷酸化合物和ATP
（1）高能磷酸化合物ATP、ADP、GTP、CTP、UTP
（2）ATPATP/ADP循环是能量交换的基本形式。ATP（三磷酸腺苷）被称为机体中通用的能量货币。生成ATP的方式有底物磷酸化和氧化磷酸化。
底物磷酸化营养物质脱氢、脱羧、分子重排和烯醇化反应，形成高能磷酸基团直接转移给ADP生成ATP。如糖的无氧氧化。
氧化磷酸化底物的氧化作用与ADP的磷酸化作用能量相耦合生成ATP。是需氧生物合成ATP的主要方式。
二、呼吸链
1呼吸链的组成不需氧脱氢酶、辅酶Q、铁硫中心和细胞色素。
2NADH呼吸链和FADH呼吸链1mol的NADH生成25molATP；1mol的FADH，生成151molATP。
第六单元脂类代谢
一、脂类的生理功能
脂类分为脂肪和类脂。脂肪指甘油三酯，主要是储脂。类脂包括磷脂、糖脂、胆固醇及其酯，构成细胞膜系统的成分。
脂肪是动物的贮能方式。动物须从食物中摄取，如亚油酸，亚麻油酸和花生四烯酸等称为必需脂肪酸。
二、脂肪的分解代谢
脂肪在激素敏感脂肪酶作用下水解为脂肪酸和甘油并释放入血液供其他组织利用的过程。
1脂肪酸分解代谢
主要方式是脂肪酸的β-氧化。脂肪酸氧化前必须在胞液中消耗2个ATP活化为脂酰CoA。脂酰CoA在线粒体内经脱氢、加水、再脱氢、硫解四步反应生成1分子乙酰CoA和比原来少2个碳原子的脂酰CoA。循环往复，软脂酸（16C）完全氧化生成106ATP。
2甘油分解代谢
甘油必须转运到肝脏分解。
3酮体的生成和利用
酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，在肝细胞线粒体中由乙酰CoA缩合生成。肝脏生成酮体但不能利用酮体，酮体的分解须在肝外组织中进行，最终转变成乙酰CoA进入三羧酸循环途径氧化供能。
酮体是肝脏输出能源的一种形式，是易于被肌肉和脑组织利用的能源物质。引起动物酮病基本机制是糖和脂类代谢的紊乱。
4丙酸代谢
反刍动物体内的葡萄糖约有50％来自丙酸的异生作用。
三、脂肪合成
1脂肪酸合成在胞液中进行。合成起始物为乙酰CoA，主要来自葡萄糖的分解。需要CO2和柠檬酸参加。脂肪酸合成的限速酶是乙酰CoA羧化酶。
2脂肪的合成甘油二脂途径（哺乳动物的肝脏和脂肪组织）和甘油一酯途径（小肠黏膜上皮内）。
四、类脂的代谢
1磷脂的代谢磷脂是指含有磷酸的类脂。包括甘油磷脂（卵磷脂、脑磷脂、丝氨酸磷脂、肌醇磷脂）和鞘磷脂（神经鞘磷脂）。磷脂的代谢在肝中尤其活跃。
2胆固醇的合成
肝脏是合成的主要场所。合成原料是乙酰CoA。合成一个分子的胆固醇需要18分子的乙酰CoA。胆固醇合成的限速酶HMGCoA还原酶。
3胆固醇的转变
胆固醇转变为胆汁酸是胆固醇代谢的主要去路，促进脂类的消化吸收；转变成类固醇激素；转化为7-脱氢胆固醇，经紫外线照射转变为维生素D3；构成细胞膜。
五、血脂
包括甘油三酯、卵磷脂、胆固醇及其酯、游离脂肪酸。
血脂的运输方式血浆脂蛋白。血浆脂蛋白分为四种。